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Archiv für Januar, 2009

Neutronenstruktur des Enzyms DFPase

Eine neue Veröffentlichung im Journal Proceeding of the National Academy of Sciences of the USA (PNAS) beschreibt die Neutronenstruktur des Enzyms DFPase. Die Technik der Neutronenbeugung erlaubt die Visualisierung von Wasserstoffatomen in Proteinstrukturen und ermöglicht somit Aussagen über Protonierungszustände und die Orientierungen von Wassermolekülen. Es gelang den vorgeschlagenen Mechanismus der DFPase zu bestätigen, was wiederum für gezielte Verbesserungen des Enzyms durch Mutagenese verwendet werden kann.

Reaktionsverfolgung mittels FTIR-Spektroskopie

Eine neue Veröffentlichung beschreibt die Anwendung von in-situ FTIR-Spektroskopie zur Verfolgung des Abbaus von hochtoxischen Organophosphorverbindungen durch das Enzym DFPase. Die Verwendung von Attenuated Total Reflexion (ATR) ermöglich die Messung direkt in der Lösung, ohne dass Küvetten notwendig sind. Im Vergleich zu bisher verwendeten Verfahren, ist es möglich das Reaktionsvolumen deutlich zu reduzieren, was mit einer Reduzierung der Giftmenge und damit einem deutlichen Gewinn an Arbeitsicherheit verbunden ist.

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