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Archiv für März, 2010

Charakterisierung der katalytischen Calciumbindungsstelle der DFPase und Vergleich mit anderen beta-propeller Enzymen

Die katalytische Calciumbindungsstelle des Enzyms DFPase zeigt große Ähnlichkeit mit Metallbindungsstellen in strukturell verwandten Proteinen wie Paraoxonase (PON1), Drug Resistance Protein 35 (Drp35) aus S. aureus oder der Gluconolactonase XC5397 aus Xanthomonas campestris. Enzymutanten der DFPase in denen Reste der Metallbindungsstelle verändert wurden und ihre strukturelle Charakterisierung erlauben neue Aussagen in Bezug auf Metallbindung und katalytische Aktivität. Die Ergebnisse sind in einer neuen Veröffentlichung in Chemico-Biological Interactions (CBI) beschrieben. Der Artikel ist Teil eines Sonderbandes anläßlich des 10th International Meeting on Cholinesterases, das im September 2009 in Kroatien stattfand.

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