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Archiv für April, 2010

Röntgenstruktur von perdeuterierter DFPase – Perdeuterierung von Proteinen für Neutronenbeugungexperimente

Die Perdeuterierung von Proteinen ist eine vieldiskutierte Strategie, um die durch inkohärente Streuung verursachten Probleme bei Neutronenbeugungsexperimenten zu überwinden, da Deuterium einen viel kleineren inkohärenten Streuquerschnitt aufweist als das gewöhnliche Wasserstoffisotop. Hierzu ist die Expression des Proteins in perdeuteriertem Medium notwendig. Wir berichten über die Röntgenstruktur des Enzyms DFPase, die praktisch keinerlei Unterschiede zur nichtdeuterierten Struktur aufweist. B-Faktoren und RMSD-Werte werden vergleichend besprochen. Obwohl ein sehr großer perdeuterierter DFPase-Kristall gezüchtet werden konnte, beugte dieser keine Neutronen. Gründe für dieses unerwartete Verhalten werden diskutiert. Die Struktur wird in einer neuen Veröffentlichung in Acta Cryst. F präsentiert.

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