Neutronen
Neutronenstruktur und mechanistische Untersuchungen der DFPase
In einem neuen Artikel im Journal Acta Crystallographica D diskutieren wir zusammenfassend die Neutronenstruktur der DFPase und Untersuchngen zum Reaktionsmechanismus des Enzyms. Es werden drei für die DFPase diskutierte Mechanismen diskutiert. Zum einen der ursprüngliche Vorschlag aus dem Jahr 2001, in dem der Histidinrest 287 eine Wassermolekül aktiviert, dass dann wiederum das Phosphoratom des durch Koordination an das katalytische Calciumion aktivierten Substrats nukleophil angreift, zum anderen den im Jahr 2006 vorgeschlagenen Mechanismus, der über ein Phosphoenzymintermediat verläuft und zur Zeit als der gültige angesehen wird. Als drittes wird ein Mechanismus diskutiert und verworfen in dem das Calciumion ein Wassermolekül direkt als nukleophil aktiviert. Der Artikel macht deutlich, das neben strukturellen Untersuchungen auch weitergehende Mutagenesestudien und sonstige mechanistische Untersuchungen für das verständnis von Enzymechanismen wesentlich sind, die Neutronenbeugungsstruktur der DFPase jedoch wichtige und unentberliche Daten geliefert hat.
Neutronenstruktur des Enzyms DFPase
Eine neue Veröffentlichung im Journal Proceeding of the National Academy of Sciences of the USA (PNAS) beschreibt die Neutronenstruktur des Enzyms DFPase. Die Technik der Neutronenbeugung erlaubt die Visualisierung von Wasserstoffatomen in Proteinstrukturen und ermöglicht somit Aussagen über Protonierungszustände und die Orientierungen von Wassermolekülen. Es gelang den vorgeschlagenen Mechanismus der DFPase zu bestätigen, was wiederum für gezielte Verbesserungen des Enzyms durch Mutagenese verwendet werden kann.
Kategorien
Neuere Kommentare
- Roland Dierstein on Neutronenstruktur des Enzyms DFPase
Häufig verschickt
- N/A
